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[分享] 生物化学与分子生物学 名词解释、简答题重点

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发表于 2024-10-23 22:55 | 显示全部楼层 |阅读模式

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1、结构域:分子量较大的蛋白质在形成三级结构时,肽链中一些肽段可形成结构较为紧密、功能相对独立的特定区域称为结构域(domain),常包含多个超二级结构。
2、氨基酸的等电点:在某一PH值溶液中,氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相同,成为兼性离子,呈电中性,此溶液的pH值称该氨基酸的等电点。
3、蛋白质的等电点:在某一PH值溶液中,蛋白质解离成阳离子和阴离子的趋势相同,成为兼性离子,呈电中性,此溶液的pH值称该蛋白质的等电点。
4、蛋白质的变性:在某些物理因素或化学因素的作用下,蛋白质特定的空间构象被破坏,从而引起理化性质改变,生物活性丧失,这种现象称为蛋白质变性。
5、酶的活性中心:酶的必需基团在一级结构上可能相距很远,但在空间结构上彼此靠近,组成具有特定空间结构的区域,能和底物特意地结合并将底物转化为产物,这一区域称为活性中心。辅酶或辅基参与组成酶的活性中心。
6、同工酶:同工酶是指在同种生物体内,催化同一种化学反应,但酶蛋白的分子结构和理化性质、免疫学特性都有所不同的一组酶。
7、酶的别构调节:一些代谢物与关键酶活性中心以外的某个部位可逆地结合,使其构象改变,活性也随之改变,这种调节称为酶的变构调节。又称别构调节。
8、共价修饰:酶蛋白多肽链上的某些化学基团在另一种酶的催化作用下与某种化学基团发生可逆的共价结合,从而引起酶活性的改变,这种调节称为酶的化学修饰,也称共价修饰。
9、酶的竞争性抑制:竞争性抑制剂的化学结构与底物的化学结构相似,两者能够共同竟争同一酶的活性中心,结果影响了酶与底物的结合,使有活性的酶分子数减少,导致酶促反应速度下降,这种作用称为竞争性抑制作用。竟争性抑制作用的强弱取决于抑制剂浓度与底物浓度的相对比例。
10、底物水平磷酸化:代谢物脱氢、脱水时,引起分子内能量重新分布,形成高能化学键,将底物分子中的高能键的能量直接转移给ADP生成ATP的过程,称之为底物水平磷酸化。
11、脂肪动员:储存在脂肪组织中的脂肪,在脂肪酶的作用下逐步水解为甘油和脂肪酸并释放入血以供其它组织细胞摄取利用的过程叫脂肪动员。
12、氧化呼吸链:营养物质代谢脱下的成对氢原子以还原当量的形式存在(NADH+H+、 FADH2),再通过多种酶和辅酶催化的氧化还原连锁反应逐步传递,最终与氧结合生成水。这一过程与细胞呼吸有关,故称为氧化呼吸链,又称电子传递链(H=H++e)。
13、氧化磷酸化:代谢物脱下的氢,经线粒体氧化呼吸链电子传递释放能量,偶联驱动ADP磷酸化为ATP的过程,称为氧化磷酸化,又称为偶联磷酸化。
14、P/O 比值:是指氧化磷酸化过程中,每消耗1摩尔原子氧(即1/2 mol O2)时所对应消耗的无机磷酸的摩尔数(即合成ATP的摩尔数)。
15、化学渗透学说:此假说由英国科学家P.Mitchell于1961年提出,1978年获诺贝尔化学奖。其基本要点是:电子经过呼吸链传递时,可将质子(H+)从线粒体内膜的基质侧泵到内膜外的胞浆侧,产生膜内外质子电化学梯度(H+浓度梯度和跨膜电位差),以此储存能量,当质子顺浓度梯度回流时驱动ADP与Pi生成ATP。
16、转氨基作用: 在转氨酶的作用下,氨基酸与-酮酸之间进行氨基转移,氨基酸去掉-氨基生成相应的α-酮酸,而α-酮酸得到此氨基生成相应的氨基酸的过程。
17、一碳单位:是指某些氨基酸代谢过程中产生的只含有一个碳原子的基团,包括甲基(-CH3)、甲烯基(-CH2-)、甲炔基(-CH=)、甲酰基(-CHO)及亚氨甲基(-CH=NH)等。
18、生物转化:机体对外源性和内源性非营养物质进行代谢转变,(通过氧化、还原、水解和结合反应),使其获得极性基团,增加水溶性,成为易于从胆道或肾脏排出的物质,这种化学转变过程称为生物转化。
19、胆汁酸的肠肝循环:肝脏合成分泌的胆汁酸(包括初级、次级、结合型与游离型)排入肠道 ,在完成脂类的消化吸收后,约95%的胆汁酸在小肠下段重新吸收经门静脉入肝脏,再次分泌入肠腔,参与下一次的脂类消化吸收过程,这个循环称为胆汁酸的肠肝循环。
20、DNA的半保留复制:DNA生物合成时,母链DNA解开为两股单链,各自作为模板按碱基配对规律,合成与模板互补的子链。子代细胞的DNA,一股单链从亲代完整地接受过来,另一股单链则完全从新合成。两个子细胞的DNA都和亲代DNA碱基序列一致。这种复制方式称为半保留复制。
21、受体:通常是细胞膜上或细胞内能识别外院化学信号并与之结合的一类物质,其化学本质都是蛋白质。
22、信号转导:细胞针对外源信息所产生的细胞内生物化学变化及效应的全过程。
23、细胞通讯:是体内一部分细胞发出信号,另一部分细胞接收信号并将其转变为细胞功能变化的过程。
1、DNA的双螺旋结构特点:(双链、骨架、螺距、稳定(双股螺纹)

.DNA分子通常由两条相互平行但走向相反的脱氧多核苷酸链组成(即一条链是3’→5’走向,另一条是5’→3’走向)。一般以右手螺旋形式绕同一根中心轴盘旋成大沟与小沟相间并存的右手双螺旋结构。
.两链以-脱氧核糖-磷酸-为骨架,位于螺旋外侧,碱基位于内侧,两条链之间通过碱基形成的氢键稳固在一起,并且两条链的碱基处于同一平面,双双互补配对。总是A对T(两个氢键,A=T),G对C(三个氢键,G≡C)。
.螺距3.54nm,每圈10.4bp,相邻碱基平面距离0.34nm,螺旋直径为2.37nm。(1234507)
.氢键维持双链横向稳定性;碱基堆积力(碱基对的疏水作用力,层与层之间)维持双链纵向稳定性。
2、信使RNA的结构要点和功能:

(1)结构:①5’-端有7-甲基鸟嘌呤核苷三磷酸的帽子;②3’-端有多聚腺苷酸尾部;③分子量各异,细胞中含量最少。
(2)功能:mRNA是单条多核苷酸链,从5’→3’端方向的特定位置起每相邻的三个核苷酸组成一个密码子。mRNA以密码子的形式携带DNA传递的遗传信息,是指导蛋白质生物合成的直接模板,决定了蛋白质中氨基酸的种类,数量,顺序。
3、转运RNA的结构要点和功能:

(1)结构:①二级结构呈三叶草型,三级结构呈倒L型;②有反密码环,有携带氨基酸的3’-CCA端;③分子量小,含稀有碱基多,细胞含量适中。
(2)功能:是转运氨基酸的工具,一种tRNA可转运一种氨基酸。首先由tRNA3’-CCA-OH端结合成氨基酰-tRNA,活化的氨基酰-tRNA通过反密码环的反密码子识别的mRNA的密码子,使携带的氨基酸准确对号进入核糖体大亚基上的A位(受体),按密码排列顺序来合成多肽链。
4、以磺胺药物为例说明竞争性抑制。

竞争性抑制剂的化学结构与底物的化学结构相似,两者能够共同竟争同一酶的活性中心,结果影响了酶与底物的结合,使有活性的酶分子数减少,使整个反应体系的反应速度变慢,这种抑制现象称之为竞争性抑制作用。抑制作用的强弱取决于抑制剂浓度与底物浓度的相对比例。增加底物浓度可减弱以致解除抑制作用,如磺胺药物抑菌原理即竞争性抑制,某些细菌生长需对氨基苯甲酸(PABA)→FH2→FH4→核酸,磺胺药物结构中,对氨基苯磺酰胺与PABA结构相似,当足够大浓度时可抑制二氢叶酸合成酶,影响FH4的合成,影响菌体生长繁殖。
5、简述血糖的来源和去路。

(1)来源:①食物中的淀粉经消化后,吸收进入血液;②肝糖原分解;③糖异生。
(2)去路:①氧化分解供给能量;②肝、肌肉等组织合成糖原;③脂肪、肝等组织将糖转变为脂肪;④转变为其它糖类及其衍生物,如核糖;⑤转变为某些非必需氨基酸。
6、糖异生的生理意义。

(1).饥饿时维持血糖浓度的相对恒定是其最重要的作用;
(2).糖异生是补充和恢复肝糖原的重要途径① 间接途径(三碳途径):肝外组织产生的乳酸、丙氨酸、丙酮酸、甘油等进入肝脏异生为葡萄糖,再合成糖原的过程;这是合成糖原的主要途径。② 直接途径:肝细胞直接利用葡萄糖合成糖原的过程。
(3).肾糖异生增强有利于维持酸碱平衡。① 长期饥饿时,肾脏α-酮戊二酸因糖异生而减少;② 肾脏摄取谷氨酰胺分解为谷氨酸后,再脱氨基生成α-酮戊二酸,脱氨基产生的氨气分泌入尿液中和酸。
关键酶:丙酮酸羧化酶、烯醇式丙酮酸羧激酶、果糖-1,6-磷酸酶、葡萄糖-6-磷酸酶
7、磷酸戊糖途径的生理意义。

(1).磷酸戊糖途径是体内利用葡萄糖生成5-P-核糖的主要途径,为体内核苷酸的合成提供原料。
(2).此途径生成的NADPH,作为供氢体,参与多种代谢反应。①作为供氢体,参与体内某些依赖NADPH的生物合成。如脂肪酸、胆固醇、类固醇激素的合成。②NADPH是谷胱甘肽(GSH)还原酶的辅酶,能维持GSH成还原态,从而保护巯基蛋白、巯基酶的活性,保护红细胞膜结构的完整。③参与羟化反应,如激素、药物、毒物的生物转化过程。
关键酶:6-磷酸葡萄糖脱氢酶
8、简述胆固醇的生理功能。

(1)胆固醇是生物膜的重要组分,维持细胞膜流动性和正常功能;
(2)胆固醇是合成胆汁酸、类固醇激素及维生素D等重要生理活性物质的原料。
9、简述血氨的来源和去路。  

来源:①氨基酸脱氨基生成的氨:这是代谢过程中按的主要来源。
②由肠管吸收的氨:主要是大肠内经腐败产生的氨,以及尿素经肠菌脲酶水解产生的氨。
③肾脏产生的氨,主要是谷氨酰胺的水解生成的氢。
去路:①最主要的去路是在肝内生成尿素由肾脏排出的;
②合成谷氨酰胺;
③合成某些非必须氨基酸及其它含氮化合物(如嘌呤、嘧啶);
④经鸟氨酸循环的一氧化氮合酶支路氧化为NO;
⑤在肾脏产生的氨可中和原尿中的酸以铵盐的形成随尿排出。
10、简述体内氨基酸代谢库有哪些来源和去路。

来源:①食物蛋白质的消化吸收;②组织蛋白质的分解;③体内合成非必须氨基酸;
去路:①脱氨基分解;②脱羧基分解;③合成组织蛋白质;④转变成其它含氮化合物。
11、简述复制的酶类及其生理功能。

①解链酶:打开双链;
②拓扑异构酶:解开DNA单链超螺旋结构;
③DNA单链结合蛋白:结合在DNA分子上,使DNA单链保持稳定。
④引物酶:特殊的RNA聚合酶,催化一段引物RNA的合成,为DNA复制提供3’-OH;
⑤DNA聚合酶:将脱氧核苷酸聚合起来;
⑥DNA连接酶:催化DNA链的两个DNA片段通过磷酸二酯键连接起来。




13、比较转录和复制的相似和区别。

相似:①过程:复制、延伸、终止;②模板:都以DNA为模板;③聚合酶:都需依赖DNA的聚合酶;④核苷酸之间的连接酶:都是3’,5’-磷酸二酯键;⑤新链合成方法:均为5’→3’;⑥碱基配对:都遵循碱基配对原则。
区别:




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