酶的催化过程是否要消耗能量？

非诚勿扰孟非

酶在催化化学反应时会不会消耗能量

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同花顺

酶在催化过程中，底物进入酶催化中心和酶分子结合会有一些旧键的断裂和新键的形成，或者酶分子构象的变化，以及氨基酸残基的移动，所有这些过程都会伴随能量的吸收或释放，但是相比整个催化大环境，这些能量变化很小，只有通过高度灵敏的仪器，例如ITC，才能检测的到。

同花顺

酶反应是通过形成活化能更低的中间产物来降低反应的难度。所以反应也是会消耗能量，只是比没有加酶时少。
另外，酶是会失活的。酶的反应活性中心结构受到破坏就会降低甚至失去活力。

长长的路

不需要
酶是免费的神助攻

清风寡欲

酶在化学反应中起催化作用，不会随化学反应的进行而消耗，但酶也不是“长生不老”的，会“更新换代”。

长长的路

酶只是个催化剂而已，不影响反应前后的总能量变化，不会额外消耗能量。
长文预警！！！
酶本质上是催化剂，尽管它具有高效性、特异性等特征，但它的催化机制并不比无机催化剂特殊。由于酶的催化过程要在生物体内完成，酶在催化策略的选择上甚至比无机催化剂限制更大，毕竟酶不能为了催化个反应就搞一堆自由基出来。常见的酶催化方式包括在催化策略包括广义酸碱催化、共价催化或两者的组合。广义酸碱催化是通过活性口袋的酸、碱性侧链诱发底物得失氢离子完成的催化过程，与无机的酸催化、碱催化并无不同。要想理解广义酸碱催化机制，你首先得理解“狭义”的酸碱催化。举例来说，多肽链可以在加热条件下被酸催化水解，这个过程涉及的机制如下（因为没找到合适的图，我使用了酰胺酸催化水解的机制示意图，不过这并不影响后面的讨论，因为肽键的水解本身就是酰胺水解的特殊形式）：


这里涉及到羰基基团的一个性质：由于电负性的差别，碳氧双键的成键电子向氧的一侧，这使得羰基碳原子处于一种相对的缺电子状态，容易使富含电子的其他原子“趁虚而入”，引起取代或加成反应，这个过程有个形象的称呼叫做“亲核攻击”。酸催化的基本原理是使羰基氧从溶液中获取一个氢离子，使反应物分子带上了正电荷，同时由于氢离子的电荷吸引，使得羰基碳氧之间的电子对偏移更加严重，最终造成羰基碳更容易受到水分子的亲核攻击，形成活化的中间产物，加速了反应的进行。
广义酸催化的基本过程也是如此，以 Cooper.J.B 等人于通过X-射线衍射法测得的Endothiapepsin-DB5复合体结构为例：Endothiapepsin是一类由寄生性真菌Cryphonectria parasitica产生的蛋白酶，是天冬氨酸蛋白酶家族的一个成员，此家族蛋白的共同特征是采用广义的酸催化方式催化蛋白和多肽的水解，催化位点是活性部位的两个天冬氨酸残基，且对于底物有一定的选择性，优先水解疏水氨基酸残基之间的肽键，且只能在pH 2-4的条件下发挥催化功能。人类的胃蛋白酶也是这一家族的一员。


上图是Endothinapepsin的主链走向和二级结构示意图。其分子仅含一条肽链，在折叠过程中形成了两个主链走向十分相似的结构域，用于结合底物的活性口袋就是位于两个结构域之间的一道狭长的裂缝。


这道裂缝就像等待猎物的陷阱，一旦作为底物的多肽陷入其中，Endothiapepsin就要开始它的表演了（从下图开始，以绿色标示酶的碳原子的位置和主链走向，以天蓝色标示底物碳原子，以深蓝色标示氮原子，红色标示氧原子，由于衍射数据分辨率（2.0A）的限制）:






陷入活性口袋的底物与酶分子之间形成了至少8对氢键，即将被催化断裂的肽链两侧的疏水残基也和活性口袋内部酶自身的疏水侧链包围，形成了疏水相互作用。这些相互作用不仅稳定了酶和底物的结合，还迫使底物分子只能采取固定的构象和空间取向，每个原子的空间位置都被安排得民民白白（未完待续）。