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第一章蛋白质的结构与功能
1.20种基本氨基酸中,除甘氨酸外,其余都是L-α-氨基酸.
2.支链氨基酸(人体不能合成:从食物中摄取):缬氨酸 亮氨酸 异亮氨酸
3.两个特殊的氨基酸：脯氨酸：唯一一个亚氨基酸 甘氨酸：分子量最小，α-C原子不是手性C原子，无旋光性.
4.色氨酸：分子量最大
5.酸性氨基酸：天冬氨酸和谷氨酸 碱性氨基酸：赖氨酸、精氨酸和组氨酸
6.侧链基团含有苯环：苯丙氨酸、酪氨酸和色氨酸
7.含有—OH的氨基酸：丝氨酸、苏氨酸和酪氨酸
8.含有—S的氨基酸：蛋氨酸和半胱氨酸
9.在近紫外区（220—300mm）有吸收光能力的氨基酸：酪氨酸、苯丙氨酸、色氨酸
10.肽键是由一个氨基酸的α—羧基与另一个氨基酸的α—氨基脱水缩合形成的酰胺键
11.肽键平面：肽键的特点是N原子上的孤对电子与碳基具有明显的共轭作用。使肽键中的C-N键具有部分双键性质，不能自由旋转，因此。将C、H、O、N原子与两个相邻的α-C原子固定在同一平面上，这一平面称为肽键平面
12.合成蛋白质的20种氨基酸的结构上的共同特点：氨基都接在与羧基相邻的α—原子上
13.是天然氨基酸组成的是：羟脯氨酸、羟赖氨酸，但两者都不是编码氨基酸
14.蛋白质二级结构的主要形式：
①α—螺旋
②β—折叠片层
③β—转角
④无规卷曲。
α—螺旋特点：以肽键平面为单位，α—C为转轴，形成右手螺旋，每3.6个氨基酸残基螺旋上升一圈，螺径为0.54nm，维持α-螺旋的主要作用力是氢键
15.举例说明蛋白质结构与功能的关系
①蛋白质的一级结构决定它的高级结构
②以血红蛋白为例说明蛋白质结构与功能的关系：镰状红细胞性贫血患者血红蛋白中有一个氨基酸残基发生了改变。可见一个氨基酸的变异（一级结构的改变），能引起空间结构改变，进而影响血红蛋白的正常功能。但一级结构的改变并不一定引起功能的改变。
③以蛋白质的别构效应和变性作用为例说明蛋白质结构与功能的关系：a.别构效应，某物质与蛋白质结合，引起蛋白质构象改变，导致功能改变。协同作用，一个亚基的别构效应导致另一个亚基的别构效应。氧分子与Hb一个亚基结合后引起亚基构象变化的现象即为Hb的别构（变构）效应。蛋白质空间结构改变随其功能的变化，构象决定功能。b.变性作用，在某些物理或者化学因素的作用下，蛋白质特定的空间构象被破坏本质：破坏非共价键和二硫键，不改变一级结构
以酶原激活为例说明蛋白质结构与功能的关系
④Anfinsen实验：可逆抑制剂以非共价键与酶或酶—底物复合物的特殊区域可逆结合成复合物，并使酶活性暂时降低或消失；采用透析或超滤将未结合抑制剂除去，则抑制剂和酶蛋白复合物解离，同时酶活性逐步恢复
⑤综上，一级结构决定蛋白质的构象，构象决定功能，若一级结构改变并不引起构象改变，则功能不变，若一级结构改变引起构象改变，则功能改变。
16.一二三四级结构的概念与化学键
蛋白质一级结构：氨基酸序列，化学键：肽键、二硫键
蛋白质二级结构：蛋白质分子中局部肽段主链原子的相对空间位置，化学键：氢键
蛋白质三级结构：在二级结构和模体等结构层次的基础上，由于侧链R基团的相互作用，整条肽链进行范围广泛的折叠和盘曲，化学键：疏水键、离子键、氢键、范德华力
蛋白质四级结构：蛋白质分子中各个亚基的空间排布及亚基接触部位的布局，化学键：疏水键、氢键、离子键
17．在某一pH下，氨基酸解离成阴离子和阳离子的趋势及程度相同，成为兼性离子，成电中性，此时的pH值为该氨基酸的等电点。
18.蛋白质胶体稳定的因素：①颗粒表面电荷②水化膜
19、蛋白质的分离和纯化
- 沉淀，
- 电泳：蛋白质在高于或低于其等电点的溶液中是带电的，在电场中能向电场的正极或负极移动。根据支撑物不同，有薄膜电泳、凝胶电泳等。
- 透析：利用透析袋把大分子蛋白质与小分子化合物分开的方法。
- 层析：
a.离子交换层析，利用蛋白质的两性游离性质，在某一特定ＰＨ时，各蛋白质的电荷量及性质不同，故可以通过离子交换层析得以分离。如阴离子交换层析，含负电量小的蛋白质首先被洗脱下来。
b.分子筛，又称凝胶过滤。小分子蛋白质进入孔内，滞留时间长，大分子蛋白质不能时入孔内而径直流出。
- 超速离心：既可以用来分离纯化蛋白质也可以用作测定蛋白质的分子量。不同蛋白质其密度与形态各不相同而分开。
第三章 酶
酶的组成
单纯酶：仅由氨基酸残基构成的酶。
结合酶：由酶蛋白和非蛋白的辅助因子构成
酶蛋白：决定反应的特异性；
辅助因子：决定反应的种类与性质；可以为金属离子或小分子有机化合物。
辅助因子
辅酶：与酶蛋白结合疏松，可以用透析或超滤方法除去。
辅基：与酶蛋白结合紧密，不能用透析或超滤方法除去。
酶蛋白与辅助因子结合形成的复合物称为全酶，只有全酶才有催化作用。
酶的活性中心
①酶的必须基团：对酶发挥活性所必须的基团
②酶的活性中心：在一级结构上相距很远，但在空间结构上彼此靠近的一些R基团形成的特殊区域，该区域能特异的结合底物并催化底物发生化学变化。
活性中心必须基团分为：
结合基团：参与酶对底物的结合
催化基团：催化底物变成产物
活性中心以外的必须基团：活性中心内必定有必须基团，但必须基团不一定都在活性中心。活性中心以外的必须基团起到稳定活性中心的作用。
酶与一般催化剂的区别
①高效性：酶的催化作用可是反应速度提高10^6到10^12次方，反应前后酶本身无变化，高效性原因是降低反应的活化能
②专一性（对底物具有选择性）
Ⅰ绝对专一性：酶对底物要求非常严格，只作用于一个特定的底物；
Ⅱ相对专一性：作用对象不是一种底物，而是一类化合物或化学键；
Ⅲ立体异构体专一性：D-、L-，顺反
③酶活性不稳定性：蛋白质容易变性失活
④酶活性可调节控制：Ⅰ别构调节；Ⅱ反馈调节；Ⅲ供价修饰调节；Ⅳ酶原激活及激素控制
诱导契合学说
酶表面并没有一种与底物互补的固定形状，而只是由于底物的诱导才形成了互补的形状
影响酶促反应的因素
①底物浓度；②抑制剂；③酶浓度；④温度；⑤pH；⑥激活剂
底物浓度对酶促反应速度的影响：
中间产物学说：酶催化时，酶活性中心首先与酶底物结合生成一种酶和一种底物的复合物，此复合物再分解释放出酶并释放出产物
米氏方程：V=Vmax×[S]／﹙Km＋[S]﹚
⑴当底物浓度很大时([S]≥10×Km﹚,酶对底物饱和，反应速度达到最大
⑵当反应速度V=1/2Vmax时，Km=[S]
米氏方程中动力学参数Km的意义★
①Km在数值上等于最大反应速度一半时对应的底物浓度，即V=1/2Vmax时，Km=[S]
②Km单位：mol/L
③不同酶具有不同Km值，它是酶的一个重要的特征性物理常数
④ 同一种酶对不同底物，Km值也不同，Km最小的底物称为最适底物
⑤Km表示酶与底物间的亲和程度：Km值越大，亲和越小，催化活性越低；Km值越小，亲和度越大，催化活性越高
抑制剂对酶促反应速度的影响
⑴不可逆性抑制作用
抑制剂与酶活性中心的活性基团或其部位的某些基团以共价形式结合，引起酶的失活，物理方法不能消除
⑵可逆抑制作用
Ⅰ竞争性抑制作用
a.抑制剂的化学结构与底物相似，能与底物竞争性的与酶活性中心结合；
b.当抑制剂与活性中心结合后，底物被排斥在反应中心之外，结果是酶促反应被抑制了；
c.提高底物浓度，可提高底物的竞争能力（即可解除抑制作用）；
d. Km值上升，Vmax不变
Ⅱ非竞争性抑制作用
与活性中心以外必须基团结合
Km值不变，Vmax下降
Ⅲ反竞争性抑制作用
与酶-底物复合物结合
Km值下降，Vmax下降
酶原激活
①酶原：无活性的酶前体
②激活：一级结构改变，引起构象改变，形成或暴露活性中心
酶活性调节
①酶的共价修饰（化学修饰调节作用）：一种酶在另一种酶的作用修饰下，共价连接上一个化学基团，或共价键断裂，去掉一个化学基团，从而调节酶的活性
②别构调节作用：某些物质可以与对应酶分子活性中心或活性中心以外的特定部位可逆地结合，使酶的活性中心构象发生改变，导致功能改变
同工酶
①是指催化的化学反应相同，酶蛋白的分子结构、理化性质及免疫学性质不同的一组酶②这类酶存在于生物的同一种属或同一个体的不同组织甚至同一组织或细胞中
★以胰蛋白酶为例说明蛋白质结构与功能的关系
因为胰蛋白酶在一级结构上相距甚远，肠激酶切割N端6肽，使其一级构象发生改变，形成特殊区域，即酶的活性中心，该区域能特异地结合底物，并催化底物发生化学变化，发挥着结合与催化的功能，说明了一级结构的改变，引起构象的改变，形成活性中心，使胰蛋白由无活性变为有活性
第二章 核酸的结构与功能
核酸的分子组成：基本组成单位是核苷酸，而核苷酸则由碱基、戊糖和磷酸三种成分连接而成。
两类核酸：
脱氧核糖核酸（DNA），存在于细胞核和线粒体内。
核糖核酸（RNA），存在于细胞质和细胞核内。
1.碱基
DNA:ATCG
RNA:AUCG
嘌呤和嘧啶环中均含有共轭双键，因此对波长260nm左右的紫外光有较强吸收，这一重要的理化性质被用于对核酸、核苷酸、核苷及碱基进行定性定量分析。
２.戊糖
DNA分子的核苷酸的 糖是β-D-2-脱氧核糖，RNA中为β-D-核糖。
３.磷酸：生物体内多数核苷酸的磷酸基团位于核糖的第五位碳原子上。
核酸的一级结构
核苷酸在核酸链上的排列顺序为核酸的一级结构，核苷酸之间通过3′，5′磷酸二酯键连接。
DNA的二级结构
DNA的双螺旋结构
①DNA两条链反向平行，形成右手螺旋结构
②磷酸核糖链在螺旋外部，碱基在螺旋内部
③螺旋形成大小沟，相间排列
④碱基平面与螺旋中心轴垂直A=T,G≡C配对，每10个碱基对，螺旋上升一圈，螺距为3.4nm，氢键维持双螺旋横向稳定性，碱基堆积力维持双螺旋的纵向稳定性。（助记：01234，01即10，10个碱基一周，直径2nm，螺距3.4）
DNA的三级结构
DNA超螺旋
a.负超螺旋：顺时针右手螺旋的DNA双螺旋
b.正超螺旋：反方向围绕它的轴扭转而成
DNA在真核细胞内的组装：
①核小体：是染色质丝的最基本单位
②核小体的组成：组蛋白、DNA
③核小体由核心颗粒、连接区DNA两部分组成：核心颗粒包括组蛋白H2A、H2B、H3、H4各两分子构成的致密八聚体以及缠绕其上的7/4圈的DNA链
RNA
（1）mRNA（半衰期最短）
①mRNA结构特点：从5’末端3’末端的结构依次是5’帽子结构、5’末端非编码区、决定多肽氨基酸序列的编码区、3’末端非编码区和多聚腺苷酸尾巴。帽子和多聚尾A的功能：mRNA核内向胞质的转化、mRNA的稳定性维系、翻译起始的调控
②mRNA功能：从DNA转录遗传信息，是蛋白质合成的模板 把核内DNA的碱基顺序，按照碱基互补的原则，抄录并转送至胞质，作为蛋白质合成的直接模板。
（2）tRNA
tRNA一级结构特点
①含10%—20%稀有碱基
②3’末端为—CCA—OH
③反密码子环
④二级结构特点：三叶草结构
⑤三级结构特点：倒L形
tRNA功能：运输氨基酸的载体
（3）rRNA
含量最多，参与组成核蛋白体，作为提供蛋白质合成的场所
DNA变性
某些理化因素作用下，碱基对间的氢键被打断，DNA双链解开成两条单链的过程
增色效应：变性后DNA溶液的紫外吸收作用增强的效应
Tm（溶解温度）
核酸加热变性过程中50%DNA变性时的温度称为该核酸的解链温度，又称Tm。
第六章糖代谢
1.糖的化学本质（即组成）：多羟基醛或多羟基酮类及其衍生物或多聚物
2.糖的生理功能：
①氧化供能
②组成人体组织结构的重要成分
③参与构成体内一些重要的生物活性物质
④提供碳源
3.糖的无氧分解
指机体在不消耗氧的情况下，葡萄糖或糖原分解产生乳酸并产生能量的过程，又称糖酵解（糖酵解的全部反应过程在细胞胞浆中进行）
4.糖酵解反应过程：
㈠第一大阶段：葡萄糖或糖原转变生成丙酮酸，又称糖酵解途径；
㈡第二大阶段：丙酮酸被还原为乳酸
★三个限速酶：己糖激酶、6—磷酸果糖激酶—1、丙酮酸激酶（丙、己、磷）
底物水平磷酸化
能量物质在分解代谢过程中产生的高能化合物，其高能键裂解所释放的能量，驱使ADP磷酸化，产生ATP的过程，称为底物水平磷酸化。底物水平磷酸化是糖酵解的产能方式。
★ 两次底物水平磷酸化是
①1,3—二磷酸甘油酸→3—磷酸甘油酸
②磷酸烯醇式丙酮酸→丙酮酸
糖酵解的反应特点：
①整个反映在细胞液中进行，起始物为葡萄糖或糖原，终产物为乳酸；
②糖酵解是一个无需氧的过程；
③糖酵解通过底物水平磷酸化可产生少量能量，每一分子葡萄糖净生成2分子ATP，糖原生成3分子ATP。因此，通过糖酵解只能产生少量ATP
④糖酵解中的己糖激酶、6—磷酸果糖激酶—1、丙酮酸激酶为糖酵解过程中的关键酶，分别催化了3步不可逆的单向反应
⑶糖酵解的调节：①激素的调节；②代谢物对限速酶的变构调节
★糖酵解的生理意义：
①使机体在不消耗氧的情况下获取能量的有效方式；
②是某些细胞在氧供应正常的情况下的重要供能途径：Ⅰ无线粒体的细胞Ⅱ代谢活跃的细胞；
③某些病理情况下，组织细胞处于缺血缺氧状态，也需要通过糖酵解获取能量；
④糖酵解的中间产物是氨基酸，是脂类合成前体
糖的有氧氧化
部位：胞液及线粒体
⑴葡萄糖或糖原生成丙酮酸
⑵丙酮酸氧化(→脱H)脱羧(→生成CO2)生成乙酰辅酶A：在线粒体中进行，关键酶：丙酮酸脱氢酶复合体
⑶三羧酸循环：指乙酰辅酶A和草酰乙酸缩合成含三个羧基的柠檬酸，反复进行脱氢脱羧，又生成草酰乙酸，再重复循环反映的过程。三羧酸循环在线粒体中进行。
★三羧酸循环的反应过程
消耗一个乙酰CoA
4次脱氢2次脱羧1次底物水平磷酸化
生成1分子FADH2、3分子NADH＋H+、2分子CO2、1分子GTP
关键酶:柠檬酸复合酶、α—酮戊二酸脱氢酶复合体、异柠檬酸脱氢酶
整个反应为不可逆反应
三羧酸循环的生理意义：
①营养物质氧化分解的共同途径（所有氧化分解的共同的末端通路）
②是三大营养物质代谢联系的枢纽
③为其他物质代谢提供小分子前提
④为呼吸链提供H和电子
磷酸戊糖途径
是指由葡萄糖生成磷酸戊糖及NADPH＋H+，前者再进一步转变为3—磷酸甘油醛和6—磷酸果糖的过程。生成磷酸戊糖、NADPH及H+、CO2，
限速酶：6—磷酸葡萄糖脱氢酶
细胞定位：胞液
反应阶段：
①氧化阶段☞磷酸戊糖的生成，此阶段反应不可逆；
②非氧化阶段☞基团转移反应，此阶段反应均为可逆
特点
①脱氢反应以NADP+为受氢体，生成NADPH＋H+；
②反应过程中进行了一系列酮基和醛基转移转移反应
③反应中生成了重要的中间代谢物：5-磷酸核糖；
④一分子G—6—P经过反应，只能发生一次脱羧和二次脱氢反应，生成一分子CO2和两分子NADPH＋H+
生理意义
（1）5—磷酸核糖是核苷酸、核酸的合成原料
（2）使不同碳原子数的糖相互转换
（3）产生NADPH＋H+作为供氢体，参与多种代谢反应：
a.作为供氢体，参与体内多种生物合成反应；
b. NADPH＋H+参与羟化反应；
c. NADPH＋H+可维持谷胱甘肽（GSH）的还原性；
d. NADPH＋H+参与体内中性粒细胞和巨噬细胞产生离子态氧的反应，因而有杀菌作用
糖异生
概念
从非糖物质转变为葡萄糖或糖原的过程
原料
生糖氨基酸（甘、丙、苏、丝）、有机酸（乳酸）、甘油
定位
肝肾细胞的胞浆及线粒体
关键酶（限速酶）
①丙酮酸羧化酶；
②磷酸烯醇式丙酮酸羧化酶；
③果糖二磷酸酶
④葡萄糖6—磷酸酶
糖异生的调节
①激素对糖异生的调节
②代谢物对糖异生的调节
a.糖异生原料的浓度对糖异生作用的调节
b.乙酰辅酶A浓度对糖异生的影响
糖异生的生理意义
①维持血糖浓度恒定
②促进乳酸再利用
③协助氨基酸代谢
④促进肾小管泌氨，调节酸碱平衡
乳酸循环的意义
指糖无氧条件下在骨骼肌中被利用乳酸，与乳酸在肝中再生为糖而又可以为肌肉所用的循环过程
①乳酸再利用，避免了乳酸损失；
②防止乳酸堆积引起了酸中毒
糖原的合成与分解
由葡萄糖合成糖原的过程
至少含4个葡萄糖残基的α-1,4-多聚葡萄糖作为引物
★ 葡萄糖基的供体：UDPG(尿基二磷酸葡萄糖)
★ 糖原合成的限速酶：糖原合酶
糖原分解的限速酶：糖原磷酸化酶
激素对糖原合成与分解的调节：
①关键酶都以活性、无（低）活性存在，2种形式通过磷酸化和去磷酸化相互转换
②肝、肌糖原代谢各有特点：
Ⅰ分解肝糖原的激素主要是胰高血糖素；
Ⅱ分解肌糖原的激素主要是肾上腺素
肝糖原的合成与分解主要是维持血糖浓度的相对恒定
肌糖原不能维持血糖浓度恒定的原因：缺少6—磷酸葡萄糖酶
第七章 脂类代谢
脂肪动员
储存与脂肪组织中的脂肪在一系列酶的作用下水解为甘油和游离脂肪酸，并释放入血供全身各组织利用的过程。
三酰甘油脂肪酶是关键酶，其活性受激素的调节，又称激素敏感脂肪酶。
产物：FFA、甘油。
脂肪酸氧化分解的四个阶段：
①脂肪酸的活化；
②脂酰CoA进入线粒体，载体：肉毒碱
③脂肪酸的β-氧化：脱氢、加水、再脱氢、硫解
④TCA循环偶联氧化磷酸化
酮体
是乙酰乙酸、丙酮、β—羟基丁酸三种物质的总称，由肝细胞合成，肝外组织氧化利用
酮体生成的生理意义：
①在长期饥饿或者是交感神经兴奋时，脂肪动员产生的中长链脂肪酸不能通过毛细血管壁和血脑屏障，酮体分子量小、水溶性强，在血中运输不需要载体，能通过血脑屏障及肌肉细胞毛细血管壁，使肌肉和脑组织的重要能源
②酮体在肝脏生成，由肝外组织利用。脑组织主要利用血糖供能。肝外组织（尤其是肌肉组织）利用酮体氧化供能，减少对葡萄糖的需求，保证脑组织对葡萄糖的需要。
酮体合成
原料：乙酰CoA，全过程在肝细胞线粒体内进行，合成的限速酶为羟甲基戊二酸单酰CoA合酶（HMG-CoA合酶）
脂肪酸的合成
原料是乙酰CoA，还需NADPH供氢及ATP供能。在胞液中进行。
柠檬酸-丙酮酸循环
是乙酰CoA穿出线粒体的途径
目的是把线粒体内的乙酰基运输到线粒体外，用来合成脂肪酸
营养必需脂肪酸
亚油酸、亚麻酸、花生四烯酸
多不饱和脂肪酸的重要衍生物
前列腺素、血栓素、白三烯合成原料是花生四烯酸。其特点是：在细胞中含量很低，生理活性很强，对细胞代谢调节有重要作用。
胆固醇合成
原料：每合成一份子胆固醇需18分子乙酰CoA，36分子ATP及16分子NADPH＋H+。
鲨烯是合成的中间代谢物
限速酶：HMG-CoA还原酶
胆固醇在体内的转变与排泄
①转变成胆汁酸
②转变成类固醇类激素
③转变成Vit D3
血浆脂蛋白
超离心法测得的４种血浆脂蛋白（按密度）：
| 名称 | 功能 | | ＣＭ | 转运外源性甘油三酯及胆固醇 | | ＶＬＤＬ | 转运内源性甘油三酯及胆固醇 | | ＬＤＬ | 转运内源性胆固醇 | | ＨＤＬ | 逆向转运胆固醇 |
第九章 氨基酸代谢
8种必需氨基酸
缬氨酸、异亮氨酸、亮氨酸、苯丙氨酸、蛋氨酸、色氨酸、苏氨酸、赖氨酸。
简记为：写一两本单色书来
决定蛋白质营养价值高低的因素
氨基酸的种类、含量、比例。
氨基酸的一般代谢：
⑴脱氨作用：
①氧化脱氨：氨基酸先经脱氢生成不稳定的亚氨基酸，然后水解产生α－酮酸和氨，其限速酶为Ｌ－谷氨酸脱氢酶。
②转氨反应是指α－氨基酸与α－酮酸在转氨酶催化下，氨酮二基互换的过程，其重要转氨基酶为丙氨酸转氨酶（ATL）和天冬氨酸（AST）。
③联合脱氨：转氨与脱氨相偶联而脱出氨基的作用称联合脱氨基作用，其反应途径有转氨作用偶联氨酸氧化脱氢途径和嘌呤核苷酸循环脱氨。
⑵氨代谢：
血氨的来源
氨基酸脱氨基
肠道细菌腐败产氨
肾小管上皮泌氨
氨转运：
丙氨酸—G循环
谷氨酰胺运氨作用：
肝外组织在谷氨酰胺合成酶作用下，合成谷氨酰胺；
以谷氨酰胺形式将氨经血液循环带到肝脏，由谷氨酰胺酶分解，产生氨作用与合成尿素
谷氨酰胺对氨有运输、贮存和解毒作用
尿素的生物合成
合成场所：肝脏的线粒体和胞液中进行；
合成一分子尿素消耗4个ATP。
限速酶：精氨酸代琥珀酸合成酶；
两个氮原子，一个来自NH3,一个来自天冬氨酸
α—酮酸代谢
①转变为糖和脂类
②经氨基化生成非必须氨基酸
③氧化供能
蛋氨酸
参加反应前蛋氨酸必须先于ATP起反应生成S—腺苷蛋氨酸（SAM），SAM被称为活性蛋氨酸，是体内最重要、最直接的甲基供体
半胱氨酸：含有巯基（—SH）
硫酸在体内的形式：3’—磷酸腺苷—5’—磷酰硫酸（PAPS）
苯丙氨酸羟化酶缺陷->苯丙酮酸尿症
酪氨酸酶缺陷->白化病
一碳单位
是指某些氨基酸在分解代谢中产生的含有一个碳原子的化学基团，即甲基、亚甲基、甲炔基、甲酰基和亚氨甲基的总称。四氢叶酸（FH4）是这类集团的载体或传递体。一碳单位主要来自甘氨酸、丝氨酸、蛋氨酸和组氨酸等
第八章生物氧化
生物氧化
能源物质在生物体内完全氧化分解生成CO2和H2O并释放能量的过程
呼吸链
在线粒体内膜，由若干递氢体、递电子体按一定顺序排列组成的，把能源物质分解代谢脱下来的H氧化生成的H2O的链式反应体系称为电子传递链，亦称为呼吸链。
⑴NADH电子传递链（氧化呼吸链）：NADH→复合体Ⅰ→CoQ→复合体Ⅲ→Cyt c→复合体Ⅳ→Q2（NADH→FMNH2→FeS→Q→b→C1—C—aa3—1/2O2）
⑵琥珀酸电子传递链（FADH2氧化呼吸链）：琥珀酸→复合体Ⅱ→CoQ→复合体Ⅲ→Cyt c→复合体Ⅳ→Q2（FADH2→FeS→Q→b→C1—C—aa3—1/2O2）
氧化磷酸化
在线粒体中，能源物质分解代谢脱下的氢原子经电子传递链氧化生成水，在此过程中释放能量使ADP磷酸化生成ATP，ATP这种生成方式称为氧化磷酸化。
P/O比值
指物质氧化时，每消耗1mol氧原子所消耗的无机磷的摩尔原子数
胞液中NADH的氧化
①α—磷酸甘油穿梭
②苹果酸穿梭
影响氧化磷酸化的因素
1.抑制剂
（1）呼吸链抑制剂：阻断呼吸链中某些部位电子传递。
CO、CN-、N3-及H2S抑制细胞色素C氧化酶，使电子不能结合氧。
此类抑制可使细胞内呼吸停止，导致人迅速死亡。
（2）解耦联剂：
①可使氧化磷酸化耦联过程脱离
②通道回流，而通过线粒体内膜中其他途径返回线粒体基质，从而破坏内膜两侧的侄子电化学梯度，使ATP的生成受到抑制，以电化学梯度储存的能量以热量形式释放。
（3）氧化磷酸化：
①寡酶素可以阻止质子从F0 通道回流，抑制ATP生成。
②由于此时线粒体内膜两侧质子电化学梯度增高，影响呼吸链质子泵的功能，继而抑制电子传递。
2.ADP的调节作用
正常计提的氧化磷酸化速率主要受ADP的调节成正比RCR，加入ADP后的耗氧量速率与仅有底物时的耗氧速率之比称为呼吸控制率（RCR）。
3.甲状腺激素
（1）甲状腺激素诱导细胞膜上Na+.K+-ATP酶的合成使ATP加速分解为ADP和Pi，ADP增多促进氧化磷酸化。
（2）甲状腺素（T3）还可使解偶联蛋白基因表达增加，引起耗氧量和产热量增加。
ATP
1.在体内所有高能磷酸化合物中，以ATP末端的磷酸链最为重要。
2.为糖原，磷脂\蛋白质合成时提供能量的UTP，CTP，GTP
3..ATP还可将~P转移给肌的生成磷酸肌酸（CP），作为脑和肌中能量的一种储存形式。当机体消耗ATP过多而导致ADP增多时磷酸肌将~P转移给ADP生成ATP，供生理活动之用。
第十章 核苷酸代谢
从头合成途径
通过利用一些简单的前体物，如5—磷酸核糖、氨基酸、一碳单位及CO2、ATP等，从无到有合成嘌呤核苷酸的过程称为嘌呤核苷酸的从头合成途径。（在胞液中进行）
嘌呤核苷酸
从头合成
原料：氨基酸（甘氨酸、天冬氨酸和谷氨酸）、CO2和一碳单位
特点：嘌呤核苷酸是在五磷酸核糖的基础上逐渐形成五磷环的；
从头合成途径首先合成次黄嘌呤核苷酸（IMP）；在IMP的基础上分别形成GMP、AMP
补救合成
两个转移酶：腺嘌呤磷酸核糖转移酶（APRT）、次黄嘌呤—鸟嘌呤磷酸核糖转移酶（HGPRT）
次黄嘌呤类似物
6—巯基嘌呤（6—MP），作用：抑制次黄嘌呤核苷酸（IMP）转变为AMP，是竞争性抑制
嘌呤核苷酸的分解的终产物是尿酸
痛风症：体内嘌呤核苷酸分解代谢异常
嘧啶核苷酸
从头合成
原料：天冬氨酸、谷氨酰胺、CO2
重要中间产物：UMP
5-氟尿嘧啶（5-FU）是胸苷酸合成酶的抑制剂
第十四章 DNA的生物合成
半保留复制
在DNA复制时，以亲代DNA的每一股做模板，dNTP为原料，碱基配对为原则，合成完全相同的两个双链子代DNA，每个子代DNA中都含有一股亲代DNA链，这种现象称为DNA的半保留复制
半不连续复制
前导链合成连续而后随链合成不连续
原料
①模板：单链DNA
②底物：脱氧三磷酸核苷（dNTP）
③原则：碱基互补配对
④合成方向：5’→ 3’
⑤引物：一段具有3’端自由羟基的RNA【原因：DDDP不能催化单核苷酸之间3’—5’磷酸二酯键，而DDRP可以催化单核苷酸之间生成3’,5’—磷酸二酯键
⑥冈崎片段：由于亲代DNA双链在复制时是逐步解开的，因此，随从链的合成也是一段一段的。DNA在复制时，由随从连合成所产生的一系列不连续的DNA片段称为冈崎片段。
DNA复制的酶
A识别、B解旋、C辅助、G引物
DNA拓扑异构酶
防止扭曲打结，既能水解DNA分子中的磷酸二酯键又能将其重新连接
单链DNA结合蛋白（SSB）：
使解开双螺旋后的DNA单链能够稳定存在，即稳定单链DNA，发挥模板作用；保护单链DNA，避免DNA酶的降解
引物酶
依赖DNA的RNA聚合酶
DNA聚合酶
DNA-polⅠ：切除引物，填补缺口，修复损伤，校正错误
DNA-polⅢ：复制DNA，校正错误
DNA-polⅢ是真正的DNA复制酶
5’→3’外切酶活性：切除引物
3’→5’外切酶活性：校正错误，修复损伤
复制的保真性
①遵守严格的碱基配对规律；
②DNA聚合酶在复制延长中对碱基的正确选择；
③复制过程中及时校读和修复的功能
DNA连接酶
催化两段DNA片段形成磷酸二酯键
DNA的复制过程：
起始
A识别、B解旋、C辅助，G合成引物
延长
DNA聚合酶Ⅲ
终止
切除引物，补平缺口，连接酶链接片段
第十六章 RNA的生物合成
不对称转录
在转录过程中，RNA的合成只能以DNA双链中的一条链为模板，这种现象称为不对称转录
两重含义：对于某一个结构基因只有一股单链，用做模板；而对于不同的结构基因一单链上可以交错出现模板链和编码链
RNA聚合酶
| 亚基 | 功能 | | α | 决定哪些基因被转录 | | β | 与转录全过程有关（催化） | | β' | 结合DNA模板（开链） | | σ | 辨认转录起始点 |
原核生物的RNA聚合酶：五种亚基 α、β、β'、σ、ω组成的蛋白质
RNA聚合酶与DNA聚合酶最大的区别：RNA聚合酶无需引物，—OH3'
RNA聚合酶Ⅱ转录产物：mRNA
启动子
是转录开始时RNA聚合酶识别、结合和开始转录的一段DNA序列。5’→3’
顺式作用因子：DNA序列
反式作用因子：蛋白质分子
转录终止
非依赖Rho的转录终止子
依赖Rho的转录终止子
帽子结构
是前体mRNA在细胞核内的稳定因素，也是mRNA在细胞质内的稳定因素，没有帽子结构的转录产物很快被核酸酶水解。帽子结构可以促进蛋白质生物合成
polyA尾
mRNA由细胞核进入细胞质所必需的形式
大大提高了mRNA在细胞质中的稳定性
复制和转录的区别
| 复制 | 转录 | | 模板 | 两股链均复制 | 单链DNA片段 | | 原料 | dNTP | NTP | | 酶 | DNA聚合酶（DNA-pol） | RNA聚合酶（RNA-pol） | | 产物 | 子代双链DNA（半保留复制） | mRNA tRNA rRNA | | 配对 | A—T G—C | A—U T—A G—C | | 引物 | 需要 | 不需要 | | 加工与修饰 | 不需要 | 需要 |
第十七章 蛋白质的生物合成
蛋白质的生物合成，即翻译，以mRNA为模板合成蛋白质的过程。
原料
三种RNA
２０种氨基酸
相关酶和蛋白因子
ATP、GTP
mRNA是遗传信息的携带者
mRNA分子上从5‘至3’方向，由AUG开始，每3个核苷酸为一组，决定肽链上某一个氨基酸或蛋白质合成的起始、终止信号，称为密码子。
起始密码: AUG（哎呦，急了，赶紧开始）
终止密码：UAA，UAG，UGA
遗传密码的特点
连续性、通用性、简并性、摆动性
原核生物核糖体
A位：氨基酰位
P位：肽酰位
E位：退出位
氨基酸的活化
氨基酸＋ATP＋tRNA→氨基酰- tRNA＋AMP＋PPi（氨基酰-tRNA合成酶）
氨基酰-tRNA合成酶对氨基酸和tRNA具有高度特异性
核糖体循环（翻译）过程
起始
原核生物
①核蛋白体大小亚基分离；
②mRNA在小亚基定位结合
③起始氨基酰-tRNA的结合
④核蛋白体大亚基结合，起始复合物形成
真核生物
①核蛋白体大小亚基分离
②起始氨基酰-tRNA结合
③mRNA在核蛋白体小亚基就位
④核蛋白体大亚基结合
延长
进位
又叫注册，指根据mRNA下一组遗传密码指导，使相应氨基酰-tRNA进入核蛋白体A位。
成肽
是由转肽酶催化的肽键形成过程（转肽酶是核糖体大亚基的功能，每形成一个肽键，需要消耗４个高能磷酸键）。
转位
是核糖体沿着模板向3‘端移动一个密码子的距离，肽酰-tRNA从核糖体的A位移到ｐ位的过程。
终止
RF识别终止密码，释出肽链
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